webform计算某几列结果_蛋白蛋白相互作用自由能的精确计算

    高效可靠的蛋白-蛋白结合自由能的计算是计算生物学领域里的一个巨大的挑战，在药物设计和功能蛋白质设计等研究中也很重要。计算结合自由能的主要困难在于于如何定量计算熵的贡献。传统上广泛使用的Normal mode方法用于小体系少自由度的熵变计算可以很准确，但由于其计算方法中的谐振子假设，用于大体系多自由度的计算时由于势能面形状的非谐性会造成误差，且多自由度下误差的正负和大小均无法理论预测。Normal mode的另一个缺点是该方法作为一种后分析方法(post-processing)，计算时间过长，代价过高。

     基于增强采样方法，有许多可以准确计算自由能变化的方法，如热力学积分(thermodynamics integration，TI)，热力学微扰(thermodynamics perturbation，TP)，微扰论的衍生物如本尼特接受比率(Bennett acceptance ratio，BAR)和多态本尼特接受比率(multistate Bennett acceptance ratio，MBAR)。本项目使用热力学微扰(TP)的方法，在蛋白结合态(bounded state)下与蛋白非结合态(unbounded state)下构型空间(configuration space)重叠的假设下，计算蛋白-蛋白绝对结合自由能，并与实验值对比。

    基于使用蛋白-蛋白相互作用能量做一步TP计算熵变，而溶剂化自由能变化使用PBSA分析，相互作用熵变(interaction entropy，IE)的方法已经应用于蛋白-配体体系的计算，可以用很少的代价计算绝对结合熵变。该方法后分析速度快，计算资源使用少。