酶促反应动力学_酶促反应动力学中，米氏方程怎么推导出来的？具体怎么应用？...

酶在催化的过程中会先与底物结合形成酶-底物复合物(enzyme-substrate complex, ES)，所以当底物浓度达到一定量时，所有的酶分子就会结合上底物，从而使酶饱和。这就可以解释为什么米氏酶具有饱和现象了。所以，米氏酶催化的(单底物)反应式应为

在了解了这些知识以后，我们就可以来推导米氏方程了。具体步骤如下：

米氏常数——Km

米氏常数(Km)是酶的特异性常数，在特定环境(pH、温度等)相同的环境下为定值，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

Km有以下几种含义和用途：

① 作为酶的特征性常数，可以用于鉴定酶的种类。例如可以鉴定不同来源或者是相同来源但处在不同发育时期的酶是否属于同一种酶。

② 经过计算我们不难发现当Km =[S]时，产物的生成速率v=1/2Vmax，由此可以看出Km的单位就是浓度的单位，且表示当产物生成速率处于最大速率的一半时的底物浓度。

③ 根据Km的定义(上文在推导米氏方程的时候有提到过)，当k2远小于k-1时，Km = k-1/ k1，此时Km约等于解离常数(Kd)，所以Km在一定条件下可以表示酶与底物的亲和力。Km越大，亲和力越小；Km越小，亲和力越大。

④ Km可以帮助我们来判断一个可逆反应进行的方向。当一个酶对底物的Km值小于对产物的Km值，则该反应有利于向正反应方向进行。

⑤ Km也可以帮助我们判断一条代谢通路的限速步骤。结合酶分子的在体内的浓度及其Km值有助于我们判断某条代谢通路的限速步骤。

最大反应速率—