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📆首发时间：🌹2024年3月28日🌹
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目录
酶引论
酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质绝大部分是蛋白质。少部分是RNA（参加肽键形成这一部分）
酶与一般催化剂的共同点包括
①只能催化热力学上允许进行的化学反应；
②在反应系统中用量很少，反应前后不变化；
③通过改变反应途径，降低反应活化能，提高反应速度；
④只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点（平衡常数）
酶作为生物催化剂的特点
（1）高效性
（2）专一性
如果其只能催化L型氨基酸，但是不能催化D型氨基酸，就叫做旋光异构专一性。
化学式一样，结构不一样，催化的也是不一样的，叫做几何异构专一性。
酶专一性的假说
钥锁学说
（三）酶的催化活性是可以调节的
许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如代谢物、对酶分子的共价修饰，酶蛋白的合成改变等。
（四）酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度。
（五）某些酶催化活力与辅酶、辅基有关
酶的化学本质及其组成
根据酶蛋白分子的特点，酶可分为：
单体酶：一个亚基组成的酶
寡聚酶：多个亚基组成的酶
多酶复合体：几个酶靠非共价键嵌合而成。
多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
酶的分类和命名
口诀：氧气转移了，水就裂解了，它们就不同了，没有办法组合在一起了。
酶活力的测定
酶促反应动力学
底物浓度对反应速度的影响
（一）底物对酶促反应的饱和现象
（二）米-曼氏方程式的推导
（三）Km的意义
（四）Km和Vmax的测定
酶浓度对反应速度的影响
温度对反应速度的影响
ph对反应速度的影响
抑制剂
(1)竞争性抑制
抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。
(2)反竞争性抑制
(2)非竞争性抑制
酶的作用机制和酶的调节
酶的活性部位
影响酶催化效率的有关因素
1.底物与酶的邻近效应和定向效应
邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。
定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。
2、底物的形变与诱导契合
酶与底物相互接近，结构相互诱导、相互变形，进而相互结合酶的构象改变有利于与底物的结合底物在酶的诱导下发生变形，处于过渡态，易受到催化基团的攻击。
3.酸－碱催化
酸碱催化是通过瞬时向反应物提供或接受质子以稳定过渡态，加速反应的一种催化机制。His是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。(pK=6)
4.共价催化又称亲核或亲电子催化。
酶部分残基侧链作为亲核基团或亲电基团，与底物形成反应活性很高的共价中间物，使反应活化能降低，从而提高反应速度。酶亲核基团：Ser-OH，Cys-SH，His-N底物亲电中心：磷酰基（P=O）酰基（C=O高数帮）糖基（Glu-C-OH）
5.金属离子的催化作用
金属离子的催化作用往往和酸的催化作用相似，有多种途径参加催化过程。（结合底物为反应定向；调节氧化还原反应；静电稳定或屏蔽负电荷）
6.微环境的影响（酶活性中心是低介电区域）
酶活性中心处于一个非极性环境中，从而有利于同底物的结合。（水的极性和形成氢键的能力都较强，能够减弱极性基团间的相互作用。）
7.多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催化作用的基团，这些基团在空间有特殊的排列和取向，可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用，从而使底物达到最佳反应状高
酶活性的调节控制
酶原的激活
同工酶的调节
【1】高数帮
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