蛋白质生物学：从序列到结构和疾病：选择1LZC的活性位点残基E35和D52。给这两个残基贴上标签，涂上颜色，只显示这两个残基。这两个残基中哪个与配体相互作用？哪种结构是残基61-78，其其作用是什么？

蛋白质生物学：从序列到结构和疾病

        Select the active site residues E35 and D52 of 1LZC. Label, colour (purple) and show only the two residues as sticks (submit the image). Which of the two residues interact with the ligand? Describe the potential interactions that residues E35 and D52 might form with surrounding residues. Which structure is residue 61 – 78 and what could be the role. 

同译：

        选择 1LZC 的活性位点残基 E35 和 D52。给这两个残基贴上标签，涂上颜色，并只显示这两个残基。这两个残基中哪个与配体相互作用？描述残基 E35 和 D52 可能与周围残基形成的潜在相互作用。哪种结构是残基 61 - 78，其作用是什么？

下面给出完整详细的解答：

活性位点残基分析

残基与配体的相互作用：

• 与配体相互作用的残基：E35和D52都在溶菌酶中与配体（底物）相互作用。通常，E35作为质子供体，而D52在催化过程中稳定过渡态。

潜在的相互作用：

• E35（谷氨酸）：

  • 氢键：E35可以与配体形成氢键，从而在活性位点稳定底物。
  • 静电相互作用：由于其带负电的侧链，E35可以与配体或周围残基中的带正电区域形成静电相互作用。

• D52（天冬氨酸）：

  • 氢键：D52可以与配体或附近的其他残基形成氢键，从而有助于酶-底物复合物的稳定性。
  • 静电相互作用：与E35类似，D52的负电侧链可以与配体或周围残基中的带正电区域形成静电相互作用。

• 协同作用：E35和D52通常协同工作，E35通过供给质子促进底物中糖苷键的切割，而D52则稳定过渡态并极化底物以促进反应。

残基61-78的结构和作用：

• 二级结构：残基61-78在溶菌酶中形成α螺旋。

• 潜在作用：

  • 结构稳定性：残基61-78形成的α螺旋有助于蛋白质结构的整体稳定性和刚性。
  • 活性位点的形成：该螺旋靠近活性位点，有助于创造和维持催化活性所需的几何形状。
  • 底物结合：该螺旋中的残基也可能参与底物结合，无论是直接参与还是间接通过维持活性位点残基的正确取向和结构。

总结

活性位点残基：

• E35和D52：两者都与配体相互作用。E35作为质子供体，而D52则稳定过渡态。
• 相互作用：与配体及周围残基形成氢键和静电相互作用。

残基61-78的结构和作用：

• 二级结构：形成α螺旋。
• 作用：有助于结构稳定性、活性位点的形成，并可能参与底物结合。

这些关于活性位点及其周围结构的详细见解突出了溶菌酶的复杂设计和功能，强调了每个残基在其催化机制中的重要性。