《生物化学与分子生物学》----蛋白质----听课笔记（四）

第三章  氨基酸  （但是好像氨基酸部分少了很多视频~）

4.1.1 氨基酸（1）

• 蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸，称蛋白质氨基酸、基本氨基酸、标准氨基酸或编码氨基酸。
• 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸。
• 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。
• 根据水解程度：完全水解（氨基酸混合物）、不完全水解（大小不等的肽和氨基酸）
• 根据水解方法：

1. 酸水解：多数氨基酸稳定，不引起 消旋作用；Trp（色氨酸）完全被破坏，羟基氨基酸部分分解，Gln（谷氨酰胺）和Asn（天冬酰胺）的酰胺基被水解下来。
2. 碱水解：Trp稳定；多数氨基酸被不同程度破坏，且产生消旋现象，Arg（精氨酸）脱氨。
3. 酶水解：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶协同作用。

4.1.2 氨基酸（2）

• 硒代半胱氨酸（Sec），第21种基本氨基酸。
• 氨基酸的物理性质

1. 溶解性：溶解于水，特别是稀酸稀碱溶液，不溶于乙醚、氯仿等有机溶液。
2. 熔点：均大于200摄氏度，也就是说氨基酸都是固态，这说明了氨基酸与氨基酸之间的结合力很强，是离子键，即氨基酸是以离子状态存在的，而不是以中性分子存在的。

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• 当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点（isoelectric point）。

4.1.3 氨基酸（3）

• 氨基酸的甲醛滴定：甲醛与氨基酸的氨基作用形成羟甲基衍生物。
• 氨基酸光学活性和光谱性质
• 旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
• 紫外吸收光谱：20中基本氨基酸中，Trp、Tyr（酪氨酸）和Phe（苯丙氨酸）的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光显示特征的吸收谱带，最大光吸收（Imax）分别为280、275和257nm。
• 氨基酸的化学反应

1. 与α-氨基的反应
2. α-羧基的反应
3. α-氨基和α-羧基间的成肽键反应
4. R基团的反应