残基接触图

参考生物小课堂003期:蛋白质作用的原理与建模——第1章 (中) - 知乎

使用残基接触图是可视化研究蛋白质拓扑结构的一种有效方法。对于具有n个残基的多肽链,残基接触图是 n×n 矩阵,其中如果残基 i 和 j 接触,则元素 (i,j) 为1(或点),否则为0(或为无)。残基接触图是对称的,因此通常只显示矩阵的上(或下)对角线一半。

残基接触图通过将二级结构表现为简单的形式,提供了蛋白质三级结构中所有关于残基间接触的信息。例如螺旋表现为与主对角线相邻且平行的点所形成的线,平行的β股与接触图上的主对角线平行但不相邻,反平行股则是垂直于主对角线的点所形成的线。如果某一接触靠近主对角线,则称为局部(local)接触;如果接触较远,则称为非局部。螺旋和转角仅涉及到局部接触,而叠片接触主要是通过非局部接触完成。

如图所示,\alpha为螺旋结构,在残基接触图中对应平行于对角线的蓝色部分。\beta _{1} 和 \beta _{4 } 反平行,对应于残基接触图右上角

蛋白质折叠是二级结构经特定排列所形成的三级结构,一些常见的折叠方式如图9所示。

  • 球蛋白折叠(globin fold)有八个α-螺旋;
  • 卷筒折叠(jelly roll fold)有两个重叠的β-折叠;
  • TIM桶形折叠(TIM barrel fold)以三糖磷酸异构酶(TIM)命名,通常包含8个α-螺旋和8个β链,这种折叠是酶中最常见的折叠之一,其连续的β–α–β基序排列成圆环;
  • Rossmann折叠以发现者Michael Rossmann的名字命名,它结合了诸如烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的核苷酸,折叠方式为β–α–β–α–β

 (A) 球蛋白折叠 (B) 卷筒折叠 (C) TIM桶形折叠 (D) Rossmann折叠

蛋白质的折叠完全是几何性质的,因此具有相同折叠结构的两种蛋白质不需要具有任何特定的进化关系。然而如果两种蛋白质的序列同源性低于15%但它们在结构和功能上却存在着可能的共同进化起源,则它们可能属于同一超家族。一般情况下,如果两种蛋白质有30%以上的相似氨基酸序列,则被视为同一家族的蛋白,但如果序列同源性小于15%的蛋白质在功能和结构上非常相似,它们也可能属于同一家族,例如球蛋白家族中各蛋白行使相同的功能,具有高度相似的结构,并且具有高度的序列同源性。

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