牛血清白蛋白结合酸性品红，牛血清白蛋白修饰超氧化物歧化酶,BSA-SOD

牛血清白蛋白结合酸性品红，牛血清白蛋白修饰超氧化物歧化酶,BSA-SOD

牛血清白蛋白（BSA，Bovine Serum Albumin）与酸性品红（Acid Fuchsin）之间的结合反应通常是在生物化学实验中用于定量测定蛋白质含量的方法之一。这个反应的原理基于蛋白质与某些染料（如酸性品红）之间的非共价相互作用，这种相互作用可以导致染料的颜色变化，从而允许测定蛋白质的浓度。

酸性品红与牛血清白蛋白的结合反应步骤如下：

制备标准曲线： 首先，制备一系列已知浓度的牛血清白蛋白标准溶液。加入酸性品红： 将标准溶液和待测样品中的牛血清白蛋白与酸性品红染料混合。通常，酸性品红会以某种方式与蛋白质结合，形成染色复合物。

离心或沉淀： 在混合后，通常需要离心或沉淀来分离染色复合物，将未结合的染料和其他成分分离出来。

测定吸光度： 用分光光度计或分光光度计测定染色复合物的吸光度。酸性品红在特定波长处吸收光线，其吸光度会随着与牛血清白蛋白结合而发生变化。

建立标准曲线： 利用制备的标准溶液，根据吸光度与已知浓度之间的关系建立标准曲线。这将允许您通过测定待测样品的吸光度来确定其蛋白质浓度。

用戊二醛作为交联剂 ,用牛血清白蛋白 (BSA)将牛红细胞超氧化物歧化酶进行化学修饰 ,得到SOD的修饰酶。

结果 :修饰酶等电点降低 ,对温度,pH的稳定性较天然酶有很大提高 ,对胰蛋白酶和胃蛋白酶也表现出很强的耐水解性.二价离子Mg2 + ,Mn2 + 对三种SOD活力均有不同程度的抑制作用 ,Ca2 + ,Zn2 + ,Cu2 + 对修饰酶活力有激活作用 ,一价离子K+ 对三种OSD活力均无明显影响.结论 :修饰酶较天然酶的稳定性有很大的提高 ,加入Ca2 + ,Zn2 + ,Cu2 +可提高修饰酶的活力。

表儿茶素没食子酸酯偶联牛血清白蛋白

 EGCG-BSA

表没食子儿茶素偶联牛血清白蛋白

没食子儿茶素偶联牛血清白蛋白

GC-BSA

仅用于科研，RL2023.9