山奈酚偶联牛血清白蛋白，Camphero-BSA，表没食子儿茶素偶联牛血清白蛋白

山奈酚偶联牛血清白蛋白，Camphero-BSA，表没食子儿茶素偶联牛血清白蛋白

运用荧光猝灭光谱,傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了 模拟人体牛理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数,结合位置,结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响。

实验结果表明:儿茶素与BsA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制.296,303,310 K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1。

热力学数据表明儿茶素与BsA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点Site Ⅰ发生结合.F(o)ster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93 nm.FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化。

利用荧光光谱研究了山柰酚与BSA之间的相互作用。

方法利用Stern-Volmer方程,计算山柰酚分子与牛血清白蛋白的出双分子碰撞猝灭常数Kq和静态猝灭结合常数Ka。

结果双分子碰撞猝灭常数Kq分别为15.20×1012L/(mol·s)(298K),13.41×1012L/(mol·s)(310 K),10.70×1012L/(mol·s)(318 K),静态猝灭结合常数Ka分别为3.491×105L/mol(298 K),8.183×105L/mol(310 K),11.35×105L/mol(318 K),并能形成一个结合位点。

RhodaMine B-conjugated streptavidin

Streptavidin-RB

SA-RB

Cyanine3-Streptavidin

streptavidin CY3 labeled

Cyanine3-SA 

链霉亲和素-Cy3

仅用于科研，RL2023.9