结构生物化学笔记

结构生物化学

蛋白质结构：

一级结构：维持一级结构的化学键：肽键

二级结构：局部折叠，维持二级结构的化学键：氢键

一级结构是共价键、二三四级结构都为离子键。

亚基：每一条具有三级结构的多肽链成为一个亚基。

二三四级结构成为高级结构或空间构象。

并非所有蛋白质都有四级结构。

至少三级结构的蛋白质才可以发挥功能。

模体（超二级结构）：具有特定几何排列的二级结构的简单组合。简单的二级结构无法发挥生物学功能，若按照一定的方式组合在一起，就可以带有生物学功能。

这种由α螺旋和Ω环组成的EF手相模体，具有能够结合Ca离子的功能。

结构域（高于模体结构）：蛋白质分子上相对独立、稳定的球状结构单位。

每个结构域都具有疏水的核心，独立完成蛋白质折叠。

结构域在与母体分离后依然可以保持原来的三维结构并具有原来的生物学功能。

比如：大肠杆菌DNA聚合酶只有一条肽链折叠成球状，但实际上具有三个独立的结构域，具有三个酶活性：（DNA生物合成的方向总是从5’-3’）

三级结构：（参考肌红蛋白图）最重要的结构，作用力发生在氨基酸上侧链R基与R基之间

维持三级的空间结构的化学键：

疏水键（比如异丙基之间疏水相互作用形成）

氢键（比如酰胺基与羟基形成）

离子键（氨基与羧基形成）

二硫键（巯基直接形成）

四级结构：（参考血红蛋白图）作用力依然发生在不同亚基的R基与R基之间

维持四级的空间结构的化学键：氢键、离子键

转录：是在RNA聚合酶的催化下，遗传信息由DNA复制到RNA（尤其是mRNA）的过程。

翻译：翻译是蛋白质生物合成（基因表达中的一部分，基因表达还包括转录）过程中的第二步（转录为第一步），翻译是根据遗传密码的中心法则，将成熟的信使RNA分子（由DNA通过转录而生成）中“碱基的排列顺序”（核苷酸序列）解码，并生成对应的特定氨基酸序列的过程。但也有许多转录生成的RNA，如转运RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）和小核RNA（snRNA）等并不被翻译为氨基酸序列。

蛋白质合成：翻译进程修饰完成后的mRNA与核糖体特殊位点结合，并在tRNA的帮助下完成翻译及蛋白质合成。核糖体由两部分组成：大亚基和小亚基。真核生物的核糖体大小为80S (60S大亚基，40S小亚基)，而原核生物的核糖体仅有70S (50S大亚基，30S小亚基)。其中与mRNA结合的位点坐落在小亚基上，而大亚基则包含两个tRNA的结合位点。

mRNA：信使核糖核酸（英语：messenger RNA，：mRNA），是由DNA经由转录而来，带着相应的遗传讯息，为下一步翻译成蛋白质提供所需的讯息。

tRNA：转运RNA（Transfer RNA），又称传送核糖核酸、转移核糖核酸，通常简称为tRNA，是一种由76-90个核苷酸所组成的RNA，其3’端可以在氨酰-tRNA合成酶催化之下，接附特定种类的氨基酸。转译的过程中，tRNA可借由自身的反密码子识别mRNA上的密码子，将该密码子对应的氨基酸转运至核糖体合成中的多肽链上。每个tRNA分子理论上只能与一种氨基酸接附，但是遗传密码有简并性（degeneracy），使得有多于一个以上的tRNA可以跟一种氨基酸接附。生物合成：在生物体内，DNA分子上的tRNA基因经过转录生成tRNA前体，然后被加工成成熟的tRNA。tRNA的反密码子和mRNA的密码子相互配对。

多肽：两个氨基酸相连的叫二肽,当多个氨基酸相连就是多肽

核糖体：旧称“核糖核蛋白体”或“核蛋白体”，是细胞中的一种细胞器，由一大一小两个亚基结合形成，主要成分是相互缠绕的RNA（称为“核糖体RNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和蛋白质（称为“核糖体蛋白质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核糖体是细胞内蛋白质合成的场所，能读取信使RNA核苷酸序列所包含的遗传信息，并使之转化为蛋白质中氨基酸的序列信息以合成蛋白质。在原核生物及真核生物的细胞中都有核糖体存在。一般而言，原核细胞只有一种核糖体，而真核细胞具有两种核糖体（线粒体和叶绿体中的核糖体与细胞质核糖体不相同）。核糖体在细胞中负责完成“中心法则”里由RNA到蛋白质这一过程，此过程在生物学中被称为“翻译”。在进行翻译前，核糖体小次单元会先与从细胞核中转录得到的信使RNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再结合核糖体大次单元构成完整的核糖体之后，便可以利用细胞质基质中的转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的氨基酸分子合成多肽。当核糖体完成对一条mRNA单链的翻译后，大小亚基会再次分离。

多肽链的合成：核糖体依据mRNA作为模板进行多肽链的合成

极性：在化学中，极性（polarity），是指一个共价键或一个共价分子中电荷分布的不均匀性。如果电荷分布得不均匀，则称该键或分子为极性；如果均匀，则称为非极性。分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂，非极性分子易溶于非极性溶剂，也即“同类互溶”。 蔗糖、氨等极性分子和氯化钠等离子化合物易溶于水。具有长碳链的非极性有机物，如油脂、石油的成分多不溶于水，而溶于非极性的有机溶剂。(由于分子的弯曲形状，水（H 2 O）是极性的。形状意味着大部分来自分子侧的氧的负电荷，并且氢原子的正电荷在分子的另一侧。 这是极性共价键化学键合的一个子。)

有机分子：含有碳原子的分子

蛋白质分子组成：含氮量很接近，平均为16%。

羧（基）酸：有机酸的一种，是带有羧基的有机化合物，通式是R-COOH（醋酸）。羧基的化学式为-C(=O)OH，通常写成-COOH或-CO2H，它是由一个羰tāng基（>C=O）和一个羟qiǎng基（-O-H）组成的复合官能基。羧酸是质子（H+）授予者，也就是质子酸布-洛酸。可分为脂肪酸及芳香酸二大类。

氨基酸：既含有氨基又含有羧基的有机小分子

残基：在蛋白质的序列中，氨基酸之间的氨基和羧基脱水成键，氨基酸由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。氨基和羧基脱水缩合后剩余的部分则称为氨基酸的残基。每个氨基酸在肽链中都成为残基。

α-碳原子：α-碳原子 是用来标记碳原子顺序的，α位是“第一个”的意思。以H2N-CH2-CH2-OH为例，如果以H2N-基团作参照，左边的CH2中的碳原子就是α碳原子，右边的为β，如果碳链再长的话，就依次为γ、Δ等等。如果要研究-OH基团，那么右边的碳原子就是α碳，左边的就是β碳。

α-氨基：氨基与α碳相连

α-羧基：羧基与α碳相连

α-氨基酸：是羧酸分子中的α碳原子上的氢原子被氨基取代而生成的化合物。

α-氨基酸：同时存在α-羧基与α-氨基的氨基酸（自然界发现的氨基酸主要是α-氨基酸）。组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，均属于L-α-氨基酸（手性异构，除甘氨酸以外（没有手性异构体，R为氢原子））

二十种氨基酸：

蛋白质与肽键：

连接两个氨基酸分子的酰胺键。

肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。

肽键（C-N）有一定程度双键性质，不能自由旋转。

二硫键：S-S

氢键：氢原子（局部略带正点）与电负性大的原子X以共价键结合，若与电负性大、半径小的原子Y（O F N等）接近，在X与Y之间以氢为媒介，生成X-H…Y形式的一种特殊的分子间或分子内相互作用，称为氢键。[X与Y可以是同一种类分子，如水分子之间的氢键；也可以是不同种类分子，如一水合氨分子（NH3·H2O）之间的氢键]。（X------H）

离子键与共价键：离子键通过阴阳离子结合形成。共价键是由公用外层离子形成稳定状态的化学键（水）。