酶促反应动力学_关于固定化酶的活性改变问题

关于固定化酶的活性改变问题

问题的提出 选修教材中的考试试题中，经常会出现固定化酶，属于酶工程理论，教学中经常用酶的动力学原理来解释。其实，由于固定化处理，酶的活性会有相对改变，可能下降或上升，和固定化的方法不同有关，也就是说，不能一概而论。 问题： 固定化酶的活性和游离酶的活性比较？

关于固定化酶的发展简史

50年代：开始了酶固定化研究。1953年德国科学家首先将聚氨基苯乙烯树脂与淀粉酶,胃蛋白酶,羧肽酶和核糖核酸酶等结合,制成了固定化酶。 60年代，是固定化酶技术迅速发展的时期。1969年,日本的千烟一郎首次在工业上应用固定化氨基酰化酶生产L-氨基酸。 1971年，第一届国际酶工程学术会议在美国召开, 开展了微生物细胞固定化研究。 1973年,千烟一郎首次利用固定化的大肠杆菌细胞生产L-天冬氨酸。 1978年, 铃木用固定化细胞生产α-淀粉酶。 80年代，固定化细胞用于生产胞外酶, 又发展了固定化原生质体技术,排除了细胞壁这一障碍。 在抗体酶、人工酶、模拟酶等方面, 在近20年均取得了较大进展, 显示出广阔而诱人的前景。用小分子化合物修饰酶分子侧链基团,使酶性质发生改变。 修饰剂的选用、修饰方法上又有了新的发展。

游离酶和固定化酶的比较实验

以下内容摘录于网络吉林农业大学《酶工程》教学论文一部分。

本试验采用海藻酸钠包埋交联法制备固定化α－淀粉酶，得到最佳的固定效果，并对游离酶和固定化酶的酶学性质进行了比较。  通过单因素实验分别确定了游离酶和固定化酶的最适pH、最适底物浓度、最适反应温度，并进行了比较 1、pH 对固定化酶与游离酶活性的影响

在最佳工艺条件下，取pH 5、6、7、8、9，测定游离酶与固定化酶的活性，试验结果见图。由图可知，游离酶和固定化酶的最适反应pH均为6.0，与游离酶相对活性相比，固定化酶的相对酶活变化幅度不大，即 固定化酶在pH 变化范围内能够保持相对较高的酶活，相比游离酶具有更宽的适应性。  2、底物浓度对固定化酶与游离酶活性的影响

在最佳工艺条件下，取底物浓度为 1.5%、1.0%、1.5%、2.0%、2.5%的淀粉溶液，测定游离酶与固定化酶的活性，试验结果见图。由图可知，游离酶和固定化酶的最适底物浓度均为1.5%的淀粉溶液，与游离酶相对活性相比，固定化酶的相对酶活变化幅度不大，即固定化酶在底物浓度变化范围内能够保持相对较高的酶活，相比游离酶具有更宽的适应性。 同时，由实验结果可见，低浓度底物浓度范围内，随底物浓度的升高，酶活也随之提升，但当底物浓度升至一定程度，酶活反而降低，推测可能是高浓度的底物会对酶促反应的产生抑制作用。 3、反应温度对固定化酶与游离酶活性的影响

在最佳工艺条件下，分别于35℃、45℃、55℃、65℃、75℃测定游离酶与固定化酶活性，试验结果见图。由图可知，游离酶被固定化以后，其最适反应温度还为原来65℃，当反应温度继续提高时，固定化酶活性明显高于游离酶，这可能是因为固定化载体提高了酶空间结构对热的稳定性。 — END—

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