泽兰黄素修饰牛血清白蛋白，桃叶珊瑚苷修饰牛血清白蛋白

泽兰黄素修饰牛血清白蛋白，桃叶珊瑚苷修饰牛血清白蛋白

在生理条件下，没有或存在Cu~(2+)或Fe~(3+)时，通过荧光光谱技术和Stern-Volmer方程确定了桃叶珊瑚苷能够与牛血清白蛋白发生相互作用，并导致牛血清白蛋白发生荧光淬灭现象，从多个角度确定了淬灭机制为静态淬灭，进一步确定了相应条件下的结合常数、结合位点数。热力学分析表明疏水作用为主要结合力。

使用不同技术从多个角度确定了桃叶珊瑚苷对牛血清白蛋白荧光淬灭机制为静态淬灭。 3.使用同步荧光发现，在没有或存在Cu~(2+)或Fe~(3+)条件下，桃叶珊瑚苷没有明显改变牛血清白蛋白中色氨酸和酪氨酸残基微环境的极性；使用圆二色谱研究发现，桃叶珊瑚苷对牛血清白蛋白二级结构影响不明显，只是轻微降低牛血清白蛋白中α-螺旋含量。

泽兰黄素可以与蛋白质发生相互作用，包括牛血清白蛋白（BSA，Bovine Serum Albumin）。这种相互作用通常是非共价的，包括物理吸附、疏水相互作用、氢键和范德华力等。

当泽兰黄素与牛血清白蛋白结合时，可能会导致各种影响，包括：

荧光效应： 泽兰黄素可以在与蛋白质结合时显示不同的荧光特性。这种荧光效应有时可用于检测和监测蛋白质的结合或折叠状态。

稳定性影响： 泽兰黄素的结合可能会影响蛋白质的稳定性和构象。这种影响可以在研究蛋白质的结构和功能时具有重要意义。使用紫外差谱发现，泽兰黄素的作用引起牛血清白蛋白分别在220nm、280nm左右发生改变。这说明，泽兰黄素不仅作用了牛血清白蛋白，而且改变了其肽链构象。

罗丹明标记BSA

Cy3标记BSA

Cy5标记BSA

Cy5.5标记BSA

Cy7标记BSA

BSA/Biotin-Cy7

仅用于科研，RL2023.9