决定蛋白质空间结构的10 个角度

蛋白质结构的10个角度描述了蛋白质主链和侧链的几何自由度及其动态特性。这些角度分为 主链角度 和 侧链角度，共同决定了蛋白质的三维构象。

一、主链角度

主链由重复的N-Cα-C'（羰基碳）单元构成，其旋转自由度由三个二面角（φ、ψ、ω）定义：

1. φ角（Phi）

• 定义：N-Cα-C'上，测量**C'-(N-Cα)-C'**的二面角。
• 自由度：
  • 正常情况下，φ角受主链原子的位阻影响，常见取值为 -180° ~ +180°。
  • 脯氨酸的φ角受限，因为其侧链与主链形成环状结构。
• 影响：决定N原子与C'原子的空间关系，主要影响主链骨架的局部折叠。

2. ψ角（Psi）

• 定义：Cα-C'之间，测量N-(Cα-C')-N的二面角。
• 自由度：
  • ψ角通常受位阻和氢键网络的约束，取值为 -180° ~ +180°。
• 影响：决定相邻的Cα原子间的距离和角度，对主链的全局构象（例如α螺旋或β折叠）有重要作用。

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