蛋白质二级结构和无序区域

蛋白质分为三个主要的二级结构：α-螺旋、β-折叠和转角和无规卷曲。蛋白质的无序区域（intrinsically disordered regions，IDRs）指的是在其氨基酸序列中存在没有明显二级结构的区域。

α-螺旋（α-helix）

α-螺旋是重要的二级结构单元，是构成蛋白质三级结构的基础之一，对于蛋白质的结构与功能十分重要。α-螺旋结构具有一定的刚性，对于一些蛋白质的整体构象起着支撑作用。
右手螺旋式

β-折叠

折叠一般有两种形式，一种为平行式，另一种自然为反平行式。两者的区别就如字面意思一样，平行β折叠即相邻肽链是同向的，反平行式为逆向的。其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或者反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N-H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。

β转角（β-turn）

常发生在多肽链180°回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基构成，借助第一和第四残基之间形成氢键，从而形成一个紧密的环。目前发现的该结构多位于球状蛋白表面。

无规卷曲（random coli）

无规卷曲就是指主链骨架无规律排列形成的构象，也泛指那些不能归入明确的二级结构的多肽区域。常出现在α螺旋与α螺旋、α螺旋与β折叠、β折叠与β折叠之间。

无序区域（intrinsically disordered regions，IDRs）

一些蛋白质中存在无序区域，这些区域缺乏明显的规则结构，而呈现出高度动态和柔性的性质。
这些无序区域在蛋白质的功能中也扮演着重要的角色，因为它们可以提供柔性和适应性，使蛋白质能够与多种分子相互作用，并在各种生物学过程中发挥作用。有时，这些区域在蛋白质的结构和功能中起到关键的调控作用。