Alphfold3预测蛋白点突结构并用pymol进行结构比对分析

研究蛋白功能的时候，常常会遇到一个点突就会导致蛋白功能的变化这种情况，除了使用常规的生化或遗传方式去研究以外，我们还可以用蛋白构象变化来进行补充说明。这里我分析了两个单个氨基酸改变的蛋白之间的构象变化。如有不足，请各位补充~~~

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这一步不进行图片展示，可参考此前文章。

本次操作是使用开源版pymol，其实看了一下开源的版本和不开源版本都挺好用，至少都满足我现阶段的使用。

1. 自备两种蛋白的氨基酸序列。

2. 科学上网，进入alphfold3进行蛋白结构预测，并下载预测结果。

3. 在pymol中打开cif文件，并选择可信度最高的文件（model_0）进行后续分析。

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pymol中的具体操作过程：

1. 打开protein_A和peotein_Amut文件，这时两个蛋白会存在一个界面中

2. 进行两个蛋白序列的比对，在命令行输入：align protein_A, protein_Amut

3. 初步观察结构，发现A和Amut其实在空间位置上已经不能实现高度重合，那如何实现量化展示？

4. 量化的结果其实已经展示在命令行上方界面，这里的RMSD（均方根偏差，Root Mean Square Deviation）就已经说明二者之间存在区别。RMSD值越小，表示两个蛋白质结构越相似；反之，RMSD值越大，表示它们之间的差异越显著。

这里直接复制AI给的答案，各位自行衡量~最好还是引用一些相关文献作为支持！

AI：RMSD值的显著性阈值并没有绝对的标准，因为它取决于具体的研究背景和所比较的蛋白质类型。然而，一般来说，以下几个范围可以作为大致的参考：

- **RMSD < 1.0 Å**：通常被认为是非常相似的结构，结构差异较小。
- **1.0 Å ≤ RMSD < 2.0 Å**：表示相似但有一定的结构差异，可以认为这些蛋白质在整体上仍保持相似的构象。
- **2.0 Å ≤ RMSD < 4.0 Å**：通常被视为显著差异的结构，可能表明蛋白质的折叠或功能上存在明显变化。
- **RMSD ≥ 4.0 Å**：通常表示蛋白质结构之间存在显著差异，可能反映出不同的功能或生物学角色。

5. 最后，我们在把对应突变位点进行美化突出显示就完成了，这里的操作步骤就不进行展示了，可参考前面的文章。